Индексировано в
  • База данных академических журналов
  • Open J Gate
  • Журнал GenamicsSeek
  • ЖурналTOCs
  • ИсследованияБиблия
  • Справочник периодических изданий Ульриха
  • Библиотека электронных журналов
  • RefSeek
  • Университет Хамдарда
  • ЭБСКО АЗ
  • OCLC- WorldCat
  • Ученый
  • Интернет-каталог SWB
  • Виртуальная биологическая библиотека (вифабио)
  • Паблоны
  • МИАР
  • Женевский фонд медицинского образования и исследований
  • Евро Паб
  • Google Scholar
Посмотреть больше
Полезные ссылки
Поделиться этой страницей
Флаер журнала
Flyer image
Журналы открытого доступа
Посмотреть больше

Абстрактный

Структурная характеристика FAD-связывающего домена CglE, предполагаемой дегидролипоамиддегидрогеназы в менингитной E. coli K1

И-Мин Ван и Хун Цао

Для характеристики структурных особенностей домена связывания FAD E. coli K1 CglE, дегидролипоамиддегидрогеназы (DLDH) с помощью моделирования гомологии. Сходство последовательностей N-концевых остатков 1-70 с a-субъединицей домена связывания FAD из CglE E. coli K1 и других DLDH послужило основой для проектирования домена связывания FAD CglE. В результате отсутствия единого удовлетворенного шаблона для моделирования гомологии для CglE были получены два шаблона (код PDB 2q7vA и 1jehA) с помощью процедуры моделирования гомологии онлайн для моделирования с несколькими шаблонами. Для получения целевого белка высокого качества были использованы вычислительное биоинформатическое программное обеспечение Accelrys Discovery Studio client 2.5 и несколько автоматизированных онлайн-серверов. Из-за относительно низкой идентичности выравниваний были приняты во внимание два шаблона с целью улучшения модели гомологии. Качество усовершенствованной модели оценивалось на основе как геометрических, так и энергетических аспектов, включая моделирование МД, минимизацию энергии, график Рамачандрана и другие измерения.

Отказ от ответственности: Этот реферат был переведен с помощью инструментов искусственного интеллекта и еще не прошел проверку или верификацию