ЁнДжун Джу, Мин Фу, Линюнь Ву и Гуандун Ян
H2S взаимодействует со свободной тиоловой группой в активных остатках цистеина из целевых белков и образует гидроперсульфидный фрагмент (-SSH), называемый S-сульфгидратацией, который аналогичен регуляции оксида азота (NO) белка путем S-нитрозилирования. В настоящее время предполагается, что S-сульфгидратация белка опосредует большую часть биоактивности H2S в различных клеточных функциях. Разработан ряд методов для обнаружения S-нитрозилирования и S-сульфгидратирования. Селективное распознавание гидроперсульфида (SSH) является основной целью для обнаружения S-сульфгидратации. S-сульфгидратация белка может быть обнаружена с помощью анализа биотинового переключения, который разработан и дополнительно модифицирован на основе подходов к обнаружению S-нитрозилирования белка. Здесь мы освещаем различные инструменты для обнаружения S-сульфгидратации и S-нитрозилирования белка и предлагаем стратегии для разработки новых методов обнаружения модифицированных остатков цистеина.