Нихан Унубол, Сулейман Селим Чинароглу, Мерве Аджикель Эльмас, Сумейе Акчелик, Арзу Тугба Озал Ильдениз, Серап Арбак, Адиль Аллахвердиев и Танил Коджагоз
Антимикробные пептиды являются широко распространенными препаратами для лечения инфекционных заболеваний. Вдохновленные природными антимикробными пептидами, в этом исследовании были разработаны короткие пептиды, демонстрирующие хорошую антибактериальную активность. Пептиды состояли из повторяющихся гидрофобных и положительно заряженных аминокислот, расположенных на одной стороне альфа-спирали. Аргинин в пептидах привел к лучшей активности по сравнению с лизином. Наличие положительно заряженных аминокислот на обоих концах создало лучшую активность для Escherichia coli по сравнению со Staphylococcus aureus, и только на одном конце создало сопоставимую активность для обоих организмов. Расположение аргининов на одной стороне в форме зигзага значительно увеличило активность по сравнению с расположением на линейной оси. Удлинение гидрофобного хвоста привело к самосвязыванию и устранило антибактериальную активность. Молекулярно-динамическое моделирование показало, что одна молекула способна создавать гидрофильный канал в мембране. Электронно-микроскопическое исследование стафилококков, обработанных этими пептидами, показало, что бактерии разделились пополам. Исследования стыковки показали, что пептиды прочно связываются с основным пептидогликановым синтезирующим мембранным белком, гликозилтрансферазой. Уникальный состав и дизайн этих пептидов выявили многообещающую антибактериальную активность, которая может в дальнейшем привести к разработке новых антимикробных соединений, эффективных против организмов с множественной лекарственной устойчивостью.