Биохимия и аналитическая биохимия

Абстрактный

Новая физиологическая функция шаперонов, способствующая восстановлению апоферментов

Борис Курганов и Наталья Чеботарева.

Одним из важных направлений современной биохимии и молекулярной биологии является изучение структуры и функций молекулярных шаперонов. Основной функцией семейства молекулярных шаперонов, называемых малыми белками теплового шока (sHsp), является подавление агрегации ненативных видов белков, образующихся в стрессовых условиях или при фолдинге вновь синтезированных полипептидных цепей [1-3]. Для этого семейства белков характерны низкая молекулярная масса мономеров (от 12 до 43 кДа) и тенденция к образованию крупных олигомеров с высокой молекулярной массой до 1000 кДа [4-14]. Наличие консервативного домена α-кристаллина в структуре sHsp, по-видимому, важно для образования стабильных димеров, тогда как вариабельные N- и C-концы, по-видимому, участвуют в образовании крупных олигомеров [2-4,7]. Предполагается, что полидисперсность и динамика четвертичной структуры играют важную роль в функционировании клеточных шаперонов sHsp [2,12]. sHsp не могут обеспечить сворачивание полипептидной цепи, однако они образуют комплексы с ненативными белками и могут переносить последние либо к АТФ-зависимым шаперонам, которые обеспечивают сворачивание белков, либо к протеасомам, где происходит протеолитическая деградация развернутых белков [15-19].