Роджер С. Холмс, Кимберли Д. Спрэдлинг-Ривз и Лора А. Кокс
Глутамиламинопептидаза (ENPEP) является членом семейства эндопептидаз M1, которые являются эндопептидазами типа II интегральной мембраны млекопитающих, содержащими цинк. ENPEP участвует в катаболическом пути системы ренинангиотензина, образуя ангиотензин III, который участвует в регуляции артериального давления и формировании кровеносных сосудов. Сравнительные аминокислотные последовательности и структуры ENPEP и местоположения генов ENPEP были изучены с использованием данных из нескольких проектов по геному млекопитающих. Последовательности ENPEP млекопитающих разделяют 71-98% идентичности. Пять сайтов N-гликозилирования были сохранены для всех исследованных белков ENPEP млекопитающих, хотя в каждом случае наблюдалось 9-18 сайтов. Также были изучены выравнивания последовательностей, ключевые аминокислотные остатки и предсказанные вторичные и третичные структуры, включая трансмембранные и цитоплазматические последовательности и остатки активного центра. Самые высокие уровни экспрессии человеческого ENPEP наблюдались в терминальном отделе подвздошной кишки тонкого кишечника и в корковом веществе почек. Гены ENPEP млекопитающих содержали 20 кодирующих экзонов. Промотор гена ENPEP человека и первый кодирующий экзон содержали остров CpG (CpG27) и по меньшей мере 6 сайтов связывания факторов транскрипции, тогда как область 3'-UTR содержала 7 целевых сайтов miRNA, которые могут способствовать регуляции экспрессии гена ENPEP в тканях организма. Филогенетический анализ исследовал взаимосвязи генов и белков ENPEP млекопитающих, включая приматов, других плацентарных, сумчатых и однопроходных, используя куриный ENPEP в качестве первичной последовательности для сравнительных целей.