Индексировано в
- База данных академических журналов
- Журнал GenamicsSeek
- Академические ключи
- ЖурналTOCs
- Китайская национальная инфраструктура знаний (CNKI)
- Шимаго
- Доступ к глобальным онлайн-исследованиям в области сельского хозяйства (AGORA)
- Библиотека электронных журналов
- RefSeek
- Справочник индексации исследовательских журналов (DRJI)
- Университет Хамдарда
- ЭБСКО АЗ
- OCLC- WorldCat
- Интернет-каталог SWB
- Виртуальная биологическая библиотека (вифабио)
- Паблоны
- МИАР
- Комиссия по университетским грантам
- Женевский фонд медицинского образования и исследований
- Евро Паб
- Google Scholar
Полезные ссылки
Поделиться этой страницей
Флаер журнала
Журналы открытого доступа
- Биоинформатика и системная биология
- Биохимия
- Ветеринарные науки
- Генетика и молекулярная биология
- Еда и питание
- Иммунология и микробиология
- Инжиниринг
- Клинические науки
- Материаловедение
- медицинские науки
- Науки об окружающей среде
- Неврология и психология
- Общая наука
- Сельское хозяйство и аквакультура
- Сестринское дело и здравоохранение
- Управление бизнесом
- Фармацевтические науки
- Химия
Абстрактный
Isolation and Purification of High Efficiency L-asparaginase by Quantitative Preparative Continuous-elution SDS PAGE Electrophoresis
Senthil Kumar M and Selvam K
An Unique extracelluar glutaminase free L-asparaginase from novel marine Actinomycetes was isolated to perceptible homogeneity in agro industrial wastes. Quantitative Preparative Continuous-Elution SDS PAGE Electrophoresis is a high-resolution method for the preparative isolation of L-Asparaginase in biological samples. The enzyme was purified 248.68-fold and showed a final specific activity of 5035.28 IU/mg with an 80.71% yield. The homotetramer enzyme has a molecular mass of 133.25 kDa and an isoelectric point of approximately 5.4.Kinetic parameters, Km and Vmax of purified L-asparaginase from Streptomyces radiopugnans MS1 were found to be 0.0598, 3.5478 IU μg - 1 respectively. The de novo sequencing strategy presented here provides a rapid and reliable means to identify proteins in Streptomyces radiopugnans MS1. The purified L-asparaginase has no glutaminase activity, which can diminish the leeway of side effects during the itinerary of anti-malignancy therapy.