Фрэнсис Ноулз*, Дуглас Магд
O 2 - Данные о равновесном связывании гемоглобина в цельной крови при стандартных условиях были подогнаны к уравнению состояния, состоящему из трех неизвестных величин: K α , константа равновесия для связывания O 2 эквивалентными низкоаффинными α-цепями; K Δ , безразмерная константа равновесия, описывающая изменение между низко- и высокоаффинными структурами гемоглобина, состоянием T и состоянием R ; K β , константа равновесия для связывания O 2 эквивалентными высокоаффинными β-цепями. Значения неизвестных величин при pH 7,4 и 37 °C составляют: K α =15 090 л/моль; K Δ =0,0260; K β =393 900 л/моль. График предсказанных и наблюдаемых значений фракционного насыщения, F, является линейным: F PRE =0,9998 F OBS =0,0005, R 2 =0,9997. Уравнение состояния Перуца/Адаира определяется как таковое, поскольку все аспекты стереохимии накладываются на более раннюю последовательную модель связывания Адаира. Уравнение состояния Перуца/Адаира является общим, описывающим: (i) кривую равновесного связывания CO цельной крови при стандартных условиях, K α =4,27 × 10 6 л/моль, K Δ =0,05741 и K β =99,1 × 10 6 л/моль; (ii) кривую равновесного связывания O 2 очищенного гемоглобина в 0,100 M NaCl, 0,050 M BisTris, pH 7, 20°C, K α =5,34 × 10 4 л/моль, K Δ =0,03252 и K β =1,81 × 10 6 л/моль.