Индексировано в
- База данных академических журналов
- Журнал GenamicsSeek
- Академические ключи
- ЖурналTOCs
- Китайская национальная инфраструктура знаний (CNKI)
- Шимаго
- Доступ к глобальным онлайн-исследованиям в области сельского хозяйства (AGORA)
- Библиотека электронных журналов
- RefSeek
- Справочник индексации исследовательских журналов (DRJI)
- Университет Хамдарда
- ЭБСКО АЗ
- OCLC- WorldCat
- Интернет-каталог SWB
- Виртуальная биологическая библиотека (вифабио)
- Паблоны
- МИАР
- Комиссия по университетским грантам
- Женевский фонд медицинского образования и исследований
- Евро Паб
- Google Scholar
Полезные ссылки
Поделиться этой страницей
Флаер журнала
Журналы открытого доступа
- Биоинформатика и системная биология
- Биохимия
- Ветеринарные науки
- Генетика и молекулярная биология
- Еда и питание
- Иммунология и микробиология
- Инжиниринг
- Клинические науки
- Материаловедение
- медицинские науки
- Науки об окружающей среде
- Неврология и психология
- Общая наука
- Сельское хозяйство и аквакультура
- Сестринское дело и здравоохранение
- Управление бизнесом
- Фармацевтические науки
- Химия
Абстрактный
Comparison between Two Erwinia carotovora L-Asparaginase II Constructions: cloning, Heterologous Expression, Purification, and Kinetic Characterization
Priscila Lamb Wink, Heique Marlis Bogdawa, Gaby Renard, Jocelei Maria Chies, Luiz Augusto Basso and Diógenes Santiago Santos
L-Asparaginase II from Erwinia carotovora may represent an important alternative therapy in the treatment of acute childhood lymphoblastic leukaemia, despite its promising lower glutaminase activity than Escherichia coli and Erwinia chrysanthemi L-asparaginases II, currently used in treatment of this disease. Here we describe cloning, expression, purification and determination of steady-state kinetic parameters for E. carotovora L-asparaginase II: with (AspSP) and without the signal peptide (AspMP). AspMP was purified to homogeneity by a single-step protocol with 91% yield, and AspSP by a two-step protocol with 28% yield. In addition, both enzymes presented similar high specific activities: 208.1 and 237.6 U mg-1, respectively. The Km and kcat values showed that AspMP has lower glutaminase activity than AspSP. Moreover AspMP is produced by a simpler purification protocol, and at higher yield. This process can be amenable to large scale production and be of interest to researchers and biopharmaceutical companies