Индексировано в
- База данных академических журналов
- Журнал GenamicsSeek
- Академические ключи
- ЖурналTOCs
- Китайская национальная инфраструктура знаний (CNKI)
- Шимаго
- Доступ к глобальным онлайн-исследованиям в области сельского хозяйства (AGORA)
- Библиотека электронных журналов
- RefSeek
- Справочник индексации исследовательских журналов (DRJI)
- Университет Хамдарда
- ЭБСКО АЗ
- OCLC- WorldCat
- Интернет-каталог SWB
- Виртуальная биологическая библиотека (вифабио)
- Паблоны
- МИАР
- Комиссия по университетским грантам
- Женевский фонд медицинского образования и исследований
- Евро Паб
- Google Scholar
Полезные ссылки
Поделиться этой страницей
Флаер журнала
Журналы открытого доступа
- Биоинформатика и системная биология
- Биохимия
- Ветеринарные науки
- Генетика и молекулярная биология
- Еда и питание
- Иммунология и микробиология
- Инжиниринг
- Клинические науки
- Материаловедение
- медицинские науки
- Науки об окружающей среде
- Неврология и психология
- Общая наука
- Сельское хозяйство и аквакультура
- Сестринское дело и здравоохранение
- Управление бизнесом
- Фармацевтические науки
- Химия
Абстрактный
Characterization of Alkaliphilic, Surfactant Stable and Raw Starch Digesting A-Amylase from Bacillus subtilis Strain JS-16
Gopalakrishnan Menon, Kalpana Mody, Sumitra Datta and Bhavanath Jha
An alkali-thermophilic and surfactant stable α-amylase was obtained from Bacillus subtilis strain JS-16, isolated from sludge samples of a soda ash industry, located on west coast of Gujarat. It was active over a wide temperature range (30°C-80°C) exhibiting optimum activity at 50°C and pH 9.0. Unique feature of this amylase was two-fold enhancement of activity in SDS. Three-step purification yielded 15.16-fold purified enzyme with specific activity of 13.5 U/mg proteins. Km and Vmax were 10 mg/ml and 0.2 μmol/min/ml (11.56 μmol/ min/mg protein) respectively. Enzyme activity enhanced with Fe3+ but was strongly inhibited by Hg2+ ions. The amylase hydrolyzed 12% raw wheat starch and 5% corn starch granules after 12 h incubation. Surfactant stability, alkaliphilic nature, activity under wide temperature range and hydrolyses of raw starch makes this amylase a promising candidate for liquid detergent and starch industry.