Журнал клинических и медицинских наук

Абстрактный

Обзор биомедицинского значения альфа-1-антитрипсина

Фаупель Марко

Протеазы (также известные как протеиназы или пептидазы) — это гидролазы, которые расщепляют белки на более мелкие пептиды и аминокислоты. Это тип фермента, который играет решающую роль как в биологических, так и в коммерческих приложениях. Сериновые протеазы, аспарагиновые протеазы, цистеиновые протеазы, треониновые протеазы, глутаматные протеазы и металлопротеазы — это шесть типов протеаз. У людей есть от 500 до 600 различных протеаз, большинство из которых — сериновые, цистеиновые и металлопротеазы. Контроль активности протеаз в тканях необходим для поддержания гомеостаза. Присутствуя в больших концентрациях, они могут быть вредными. Чтобы избежать распада белков соединительной ткани, таких как эластин, коллаген и протеогликаны, они строго регулируются во внеклеточной и внутриклеточной области. Регулируемая экспрессия/секреция, активация неактивных предшественников или зимогенов протеаз и разрушение зрелых ферментов обычно используются для обеспечения самой базовой степени контроля. Эндогенные ингибиторы белков подавляют их протолитическое действие, что является вторым уровнем регуляции. Ферми и Перносси открыли ингибирующее протеиназу действие человеческой плазмы в 1894 году. Шульц открыл основной ингибитор протеолитической активности в 1955 году и назвал его альфа1-антитрипсином (1-AT) за его способность ингибировать трипсин.