Юйцзинь Чжан и Чиа-ян Лю
Недавно Яманака и др. опубликовали статью в PLOSone, в которой было показано, что рекомбинантный белок мышиного люмикана (Lum), очищенный от E. coli, способен взаимодействовать с рецептором трансформирующего фактора роста бета 1 (TGFβR1, ALK5), и далее продемонстрировали, что взаимодействие между этими двумя белками имеет решающее значение для активности Lum в заживлении ран in vitro и in vivo. Эта статья была важна, поскольку в ней рассматривался центральный вопрос о Lum; а именно его рецептор клеточной поверхности, опосредующий множественные биологические функции в качестве матрикина в физиологических и патофизиологических условиях. Результаты убедительно демонстрируют, что ALK5 является рецептором Lum, который оставался неуловимым в течение последних двух десятилетий с момента предположения о предполагаемом рецепторе Lum Фундербургом и др. в 1997 году.